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生化习题简答答案总结第三聿蛋白质化学P30.1.简述氨基酸的分类研究的目的不同，氨基酸的分类就不同，通常将20种标准氨基酸根据R基的结构与性质分为五大类：1、非极性脂肪族R基氨基酸，2、极性不带电荷R基氨基酸，3、芳香族R基氨基酸，4、带正电荷R基氨基酸，5、带负电荷R基氨基酸。2 .简述蛋白质的结构层次及其维持力（应写出一级结构对映的维持力，二级结构对映的维持力，等等，不要放在一起说）蛋白质可以分为一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。维持力包括共价键肽键，二硫键以及非共价键氢键，离子键，蔬水作用，篦德华力，主要维持力是非共价键。3 .举例说明蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质的一级结构决定了空间构象，空间构象决定了蛋白质的生物学功能。1 .蛋白质的一级结构决定了空间构象，如牛胰核糖核酸酶为一级结构的醉分子，用硫基乙醇和尿素处理后可以破坏非共价键导致酶活性夜失，若透析除去硫基乙醇和尿素可以重新形成活性构象。2 .蛋白质的一级结构相似则其功能也一致。例如：哺乳动物的胰岛素都由A链和B链组成，狗、兔和人胰岛素的A链完全相同，狗、牛、马和山羊的B链完全相同，这些动物胰岛素的二硫键配对相同。分子构象也极为相似。5.导致蛋白质变性的因素：包括各种物理因素和化学因素（即变性剂），例如高温、强酸、强碱、重金属离子、离子强度异常、有机溶剂（甲醛、乙醇、丙酮等、尿素、盐酸月瓜、去污剂（十二烷基硫酸钠等）。第四章核酸化学P441.简述核昔酸的功能核昔酸的功能：1.核酸合成原料2.直接为生命活动提供能量3.合成代谢中间产物4.构成辅助因子5.代谢调节（1）化学修饰调节（2）变构调节（3）第二信使3.简述Chargaff法则：1.DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不用物DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成不同。2 .DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。3 .DNA的碱基组合存在一下物质的量关系：A=T,G=C,A+G=T+Co（P64）4 .简述B-DNA右手双螺旋结构的基本内容：1两股DNA链反向互补形成双链结构：在该结构中，脱氧核糖于璘酸交替连接构成主链，位于外面，碱基侧链位于内部。双链碱基形成WatSOn-CriCk碱基对，即腺嗥吟A以两个氢键与胸腺喀嚏T结合，鸟嗥4G以三个氢键与胞喀嚏C结合（碱基配对原则）2DNA双链进一步形成右手螺旋结构：在双螺旋结构中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖基平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行；双螺旋直径为2ntn,每一螺旋含10bp（bp:双链核酸长度单位，1bp为一个碱基对），螺距为3.4nm,相邻碱基对之间的轴向距离为0.34n;双螺旋表面有两条沟槽：相对较深较宽的为大沟（轴向沟宽2.2nm）,相对较浅、较窄的为小沟（轴向沟宽1.2所）。3氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性：碱基对氢键维系双链结构的横向稳定性，碱基对平面之间的碱基堆积力(属于疏水作用)维系双螺旋结构的蚁向稳定性。5.从下面几方面对蛋白质DNA进行比较蛋白质(1)分子组成：蛋白质种类多、含量多、功能复杂但组成简单，其主要组成元素是碳、氢、氧、氮和硫，结构单位是氨基酸。有些蛋白质含非氨基酸成分。(2)一、二级结构：蛋白质的一级结构通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主要构象通常是规则的。(3)主要生理功能：蛋白质溶液是胶体溶液对于特定蛋白质颗粒，其沉降速度与离心加速度之比为一常数，该常数称为沉降系数蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。蛋白质的复性：蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。DNA(1)分子组成：碳、氢、氧、氮和磷是核酸的组成元素，其中磷是核酸的特征元素，其特点是含量相对恒定。(2)一、二级结构：核酸的一级结构是指核酸分子中核昔酸的线性排列顺序，也称为核昔酸序列。由于核菩酸间的差异主要是碱基不同，因此也叫礴基序列。核酸的二级结构是指核酸中规则、稳定的局部空间结构。(3)主要生理功能：核酸是生物大分子，具有与蛋白质类似的大分子特性，包括胶体特征、沉降特性、黏度、变性和复性等紫外吸收特征：因为礴基中有共椀双键，所以核昔酸和核酸都有特征性紫外吸收光谙，在26Onln附近存在吸收峰。杂交：不同来源的单链核酸，只要其序列有一定的互补性就可以杂交6.简述tRNA的一级结构：、是一类单链小分子RNA,长7393nt°(2)、是含稀有碱基最多的RNA,含715个稀有碱基，分布在非配对区。(3)、S端核昔酸往往是鸟昔酸。(4)、3端是CCA序列，其3-里基是氨基酸结合位点。7、简述tRNA二级结构：呈三叶草型在该结构中存在四臂三环，即氨基酸臂、二氢尿噂嚏臂和二氢尿嗡噂环、反密码子臂和反密码子环TJC臂和T“环。8、试比较真核生物与原核生物核糖体原核生物和真核生物的核糖体都有一个大亚基和一个小亚基构成，两个亚基都有核糖体蛋白质和核糖体RNA构成。原核生物有5S、16S、23S三种核糖体RNA(约占核糖体重量的65%);真核生物主要有5S、5.8S、18S、28S四种核糖体RNA,另有少量叶缘体、核糖体核糖体RNA。9:简述DNA变性及其影响因素：答：DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。影响因素：高温和化学试剂(如酸、碱、乙醇、尿素及甲酰胺)等。第五章酶1 .简述薛的活性中心及其所含的必需基团酶的活性中心：酶分子结构中可以结合底物，并催化其反应生成产物的部位。位于酶蛋白的特定结构域中。所含必需基团：一类为结合基团，作用是与底物结合，生成酶-底物复合物，一类是催化基团，能改变底物分子中特定化学键稳定性，将其换化成产物。2 .简述薛的辅助因子辅助因子是某些酶在催化反应时所需的有机分子活里子，它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶，可分为辅酶和辅基。3 .简述酶促反应的特点具有一般傕化剂的特点，包括只催化热力学上允许的化学反应，可以提高化学反应速率不改变化学平衡金和化学反应前后没有质和量的改变，极少量即可催化反应，另外还具有高效性，特异性（绝对特异性，相对特异性，立体特异性），不稳定性和可调节性的特点。4 .简述酶的特异性及其分类先回答薛的特异性概念，然后分类1绝对特异性：只能催化一种底物发生一种化学反应。例如：尿素酶（又称麻酶）只能催化尿素水解2相对特异性：可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应。例如：酯酰辅酶A合成酶可以催化软脂酸、硬脂酸、油酸等各种脂肪酸发生反应；胰脂肪酶既能水解甘油三酯，又能水解棕桐酸视黄酯；许多消化酶类都具有相对特异性。3立体特异性：能够识别立体异构体的构型，因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，或所催化的反应只生成特定构型的立体异构体。例如：延胡索酸酶只能催化延胡索酸（而不是马来酸）水化生成1.-革果酸（而不是D-苹果酸）；1.-乳酸脱氢酶只能催化1.-乳酸（而不是D-乳酸）脱氢不管是单纯酶还是结合酶，其特性都由酶蛋白决定。6 .简述抑制剂对酶的可逆抑制作用及其特点。（1） 竞争性抑制作用：有些抑制剂（I）与底物（三）结构相似，通过与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与酶的结合，从而抑制酶促反应。特点：1.抑制剂和底物的结构相似。2.抑制剂与底物存在竞争，既不能同时结合活性中心。3.抑制剂通过与活性中心结合抑制酶促反应。4.动力学特征是表观Ke值增大，表观V.值不变，因此提高底物浓度可以削弱甚至消除竞争性抑制剂的抑制作用。（2） 非竞争性抑制作用：有些抑制剂（I）结合于酶（E）活性中心之外的特定部位，也不影响底物（三）与活性中心的结合，但妨碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应。特点：1.抑制剂结合于酶的活性中心之外。2.抑制剂的结合不影响底物与活性中心的结合。3.抑制剂的结合抑制底物转化成产物，即导致酶的催化活性丧失。4.动力学特征是表现KB值不变，表现Vf值减小，因此提高底物浓度可以削弱但不能消除非竞争性抑制剂的抑制作用。（3） 反竞争性抑制作用：有些抑制剂（I）只与酶-底物复合物（ES）结合，使酶（E）失去催化活性。抑制剂与ES结合后，因为降低了ES的有效浓度，反而利于底物与活性中心的结合，即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反。特点：1.抑制剂只与酶-底物复合物（ES）结合。2,抑制剂与ES结合后，ES的有效浓度降低。3.动力学特征是表观KB值减小，表观V.值减小。7 .试比校变构调节和化学修饰调节的异同点同：都改变了酶的结构，从而改变了催化活性异：改变方式不同。变构调节通过小分子与酶活性中心外的特定部位非共价结合；化学修饰调节通过酶促反应，改变特定基团的共价结合状态。9 .酶以酶原存在有何生理意义？答：(1):酶原是酶的安全转运形式：一些消化酶类如胃蛋白酶，胰蛋白酶，糜蛋白酶和覆肽酶类等都是以无活性的酶原彩式分泌入消化道，经过激活才成为有活性的酶，发挥消化作用，这样可以避免在分泌过程中对细胞自身的蛋白质进行消化。(2):酶原是酶的安全储存形式:凝血因子和纤溶系统以酶原形式存在于血液循环中(例如凝血因子ID9一旦需要迅速激活成有活性的薛，发挥对机体的保护作用。第七章生物氧化1.简述生物氧化的特点答：1).生物氧化过程是由发生在细胞内的一系列酶促反应完成的，反应是在生理条件下进行的。2) .营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多的以化学能形式储存于高能化合物中，使其得到最有效地利用。3) .生物氧化的产物二氧化碳是由有机酸发生脱痰反应生成的。4) .生物氧化的的产物水主要是由营养物质中的氢原子间接与氧分子反应生成的。2.简述生物氧化的三个阶段及各阶段的特点答：(1)第一阶段：营养物质水解产物葡萄糖、脂肪酸和氨基酸等通过各自的代谢途径氧化生成乙酰辅薛A,并释出氢原子，反应在细胞质和线粒体内进行。其中葡萄糖在这一阶段可以通过底物水平磷酸化推动合成少量高能化合物ATPo(2)第二阶段：乙酰基通过三疑酸循环氧化生成二氧化碳，并释出大量还原当量，反应在线粒体内进行。这一阶段通过底物水平磷酸化推动合成少量GTP。(3)第三阶段：前两阶段释放的还原当量经呼吸链传递给氧分子，将其还原成水，同时推动合成ATP,这是一个氧化磷酸化反应过程，反应在线粒体内进行。4.简述NADH氢的来源及其在能量产生中的地位NADH产生于糖酵解和细胞呼吸作用中的柠檬酸循环。有氧呼吸第一阶段,在细胞质的基质中，一个分子的葡萄糖分解成两个分子的丙酮酸，同时脱下4个H(活化氢)第二阶段，丙酮酸进入线粒体的基质中，两分子丙酮酸和6个水分子中的氢全部脱下，共脱下20个H在有氧呼吸第3阶段中，氢原子进入电子传递链(呼吸链)，最后传递给氧，与之生成水；同时通过电子传递过程伴随发生的氧化磷酸化作用产生ATP分子。第八聿糖代谢一葡萄糖的分解代谢途径主要有哪些葡萄糖的分解代谢途径主要有糖酵解途径、有氧氧化途径、磷酸戊糖途径、糖醛酸途径。二试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同糖的有氧氧化途径供氧不足细胞质、线粒体C02、H20、ATP净生成3032分子ATP糖酵解途径反应条件：供氧充足反应场所：各组织细胞质终产物：乳酸、ATP释放能量：净生成2分子ATP三简述人体内6-磷酸葡萄糖的来源和去路6-璘酸葡萄糖的来源：葡萄糖分解时磷酸化生成、糖异生途径生成、糖原分解水解生成。6-璘酸葡萄糖的去路：糖酵解途径生成丙酮酸、糖异生途径生成葡萄糖、璘酸戊糖途径生成6-磷酸葡萄糖酸-6-内酯、糖原合成生成I-璘酸葡萄糖。四简述人体内丙酮酸的来源和去路丙酮酸来源：糖酵解或有氧氧化第一阶段分解生成转氨基作用：丙氨酸在转氨酶的作用下，生成丙酮酸。丙酮酸去路：通过转氨基反应合成丙氨酸；通过竣化反应合成草酰乙酸；氧化功能；生醇发酵生成乙醇。五糖酵解有何生理意义糖酵解是机体或局部组织在相对缺氧时快速补充能量的一种有效方式。某些组织在有氧时也通过糖酵解供能，如成熟红细胞，皮肤i,睾丸，视网膜，骨髓及其他神经组织。糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料。磷酸二羟丙酮是3-磷酸甘油的合成原料，3-磷酸甘油是丝氨酸，甘氨酸，半胱氨酸的合成原料，丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料。六写出糖酵解和糖异生过程中涉及的不可逆反应和关键酶糖酵解过程中的不可逆反应有：1.葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖，消耗一分子ATP,关键酶是己糖激酶或葡萄糖激酶。2.6磷酸果糖磷酸化生成1,6-二磷酸果糖，消耗一分子ATP,关键酶是磷酸果糖激酶1。3.磷酸烯醉式丙酮酸通过底物磷酸化反应生成丙酮酸和一分子ATP,关键酶是丙酮酸激酶糖异生过程中的不可逆反应有：1 .丙酮酸废化生成草酰乙酸，消耗一分子ATP,关键酶丙酮酸覆化酶2 .草酰乙酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，消耗一分子GTP,关键酶磷酸烯醇式丙酮酸数激酶31,6-二磷酸果糖水解生成6-磷酸果糖，关键酶果糖T,6-二磷酸酶4.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖，关键酶葡萄糖-6-磷酸酶七简述糖的有氧氧化有氧氧化途径是指当供氧充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成二氧化碳和水，并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动。其方程式是葡萄糖+602+30-32(ADP+Pi)=6C02+30-32ATP+36-380可以分成三个阶段：1葡萄糖在细胞质中氧化分解成丙酮酸。2丙酮酸进入线粒体，氧化脱覆生成乙酰辅薛A。3乙酰基经三蕤酸循环彻底氧化生成二氧化碳和水，释放出的还原当量通过氧化磷酸化推动合成ATP九乙酰辅酶A的来源和去路有哪些来源：(1)糖分解成丙酮酸，进一步氧化成乙酰辅酶A。(2)甘油转化为磷酸二羟基丙酮，进一步氧化为乙酰辅酶A。(3)氨基酸脱氨基，进一步氧成乙酰辅酶A。脂肪氧化分解产生乙酰辅酶A去路：(1)合成脂肪酸、胆固醇、酮体。(2)、彻底氧化释放能量的途径是三薮酸循环。十一分子下列各化合物完全氧化时，能产生多少ATP重看一下过程一分子葡萄糖完全氧化生成30-32个ATP,一分子1,6-二磷酸果糖完全氧化生成32-34个ATP,一分子丙酮酸完全氧化生成12.5个ATP,一分子a-酮戊二酸完全氧化生成15个ATP.(酮戊二酸不确定)十一磷酸无糖途径有何生理意义磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是重要的生命物质。1 .为核酸和游离核昔酸的生物合成提供核糖.2 .提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应(1) NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；(2) NADPH参与体内羟化反应；(3) NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。十二简述糖原代谢生理意义(1) .贮存能量。(2) .调节血糖浓度。(3) .利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。13、试述丙氨酸，天冬氨酸，乳酸，草酰乙酸的生糖过程丙氨酸+-酮戊二酸T谷氨酸+丙酮酸，丙酮酸T草酰乙酸T磷酸烯醇式丙酮酸-M,6-二磷酸果糖T6-磷酸果糖T6-磷酸葡萄糖T葡萄糖天冬氨酸T腺苔酸代琥珀酸T延胡索酸T草酰乙酸T磷酸烯醇式丙酮酸T1,6-二磷酸果糖T6-磷酸果糖T6-磷酸葡萄糖T葡萄糖14、糖异生有何生理意义：(1)在饥饿时维持血糖水平的相对稳定(2)参与食物氨基酸的转化与储存(3)参与乳酸的回收利用(4)肾脏糖异生促进排氨排酸15、血糖的来源：(1)食物糖消化吸收；(2)肝糖原分解；(3)糖异生血糖的去路：(1)氧化分解供能；(2)合成糖原；(3)转化成其他糖类或非糖物质；(4)血糖过高时随尿液排出体外16、血糖正常值是多少，机体如何对血糖进行调节空腹血糖正常值：3.96.1n三ol1.(血浆)3.65.3mmol1.(全血)血糖调节机制：(1)肝脏调节肝脏是维持血糖水平的主要器官，是通过控制糖原代谢和糖异生调节血糖的。(2)肾脏调节肾脏的重吸收能力通常用雪中某种物质的肾闽表示。肾脏对葡萄糖虽具有很强的重吸收能力，但仍然有一定限度，其极限值可以用血糖水平来表示，为89100eoI1.,该值称为肾糖阈。只要血糖水平不超过肾糖阀，肾近曲小管就能将小管液中所有的葡萄糖都重吸收入血，不会出现糖尿。(3)神经调节是指通过反射调节代谢。(4)激素调节是指激素通过信号转导调节代谢。17、调节血糖的主要激素有哪些，各自的作用特点如何胰岛素降低血糖，胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状朦激素升高血糖。胰岛素:通过以下5种方式降低血糖(1) 促进肌细胞、脂肪细胞摄取血糖(2) 促进糖有氧氧化，转化成脂肪(3) 促进糖原合成(4) 抑制糖原分解(5) 抑制糖异生胰高血糖素：通过以下4种方式升高血糖(1) 促进肝糖原分解和补充血糖(2) 促进糖异生(3) 抑制糖原合成(4) 抑制肝细胞糖酵解肾上朦素：通过以下3种方式升高血糖(1) 促进肝糖原分解补充血糖(2) 促进肌细胞糖原分解和糖酵解(3) 促进糖异生糖皮质激素：通过以下2种方式升高血糖(1) 抑制组织细胞吸收葡萄糖(2) 促进糖异生生长激素：通过以下2种方式升高血糖(1) 抑制肌细胞吸收葡萄糖(2) 促进糖异生甲状腺激素：通过以下3种方式升高血糖(1) 促进小肠吸收单糖(2) 促进肝糖原分解和糖异生(3) 促进糖的氧化分解(降低血糖，但效应弱)第九章脂类代谢1 .简述脂类在体内的分布脂类包括脂肪和类脂。脂肪组织主要分布于皮下、腹腔和乳腺等部位。类脂是构成生物膜的基本成分。42 .简述脂类动员及其影响因素脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织利用的过程。脂肪动员受激素敏感性脂肪醇催化，激素敏感性脂肪酶活性受化学修饰调节，化学修饰受脂解激素和抗脂解激素调节。3 .甘油在肝脏里如何氧化成二氧化碳和水甘油T3-磷酸甘油T磷酸二羟丙酮T3-磷酸甘油醛-H,3-二磷酸甘油酸T3-磷酸甘油酸T2-磷酸甘油酸T磷酸烯醉式丙酮酸T丙酮酸T乙酰CoA+革酰COAT柠檬酸T异柠檬酸T-酮戊二酸T琥珀酰辅酶AT琥珀酸T延胡索酸T草果酸T草酰乙酸生成19.5-31.5分子ATP4 .脂肪酸是如何通过线粒体膜的脂肪酸在线粒体外膜上被脂酰辅酶A合成酶活化成脂酰辅酶A;脂酰辅酶A被线粒体外膜外侧的肉碱酰基转移酶I催化生成脂酰肉礴；脂酰肉碱通过位于线粒体内膜上的脂酰肉碱-肉碱转运体进入线粒体；脂酰肉碱被线粒体内膜内侧的肉碱酰基转移酶Il催化重新生成脂酰辅酶A。5 .试述一分子软脂酸彻底氧化为二氧化碳和水的详细反应过程及所需酶，计算净生成ATP的分子数FADFADH2软脂酸软脂酰CoAV2反-C1.-B-烯脂酰CoA脂酰CoA合成酶脂酰CoA脱氢酶H20NAD*NAD+H*CoA乙酰COAQj7A1.-羟脂酰CoAVnB-酮脂酰CoA<>CI-B-烯月旨酰CoA水化酶1.-B-羟月旨酰CoA脱氢酶B一酮脂酰COA硫解酶2+H20蔻酰CoAA乙酰CoAA8乙酰COA10X87FADH21.5X7I106分子ATP7FADHA2.5X7A活化消耗-2J6 .列表比较软脂酸B氧化与软脂酸合成比较项目脂肪酸从头合成脂防酸1.氧化进行部位细胞质（动'植物）叶绿体、线粒体（植物）线粒体（动物、某些植物）乙*酸体（植物）运兼系统拧檬酸（转移乙僦CeA）肉毒被（转移脂酰COA）康基量体ACPCeA二碳单位参加的形式丙二ItCOA乙ItCOA中间产物P一脂酸基的构型D-三1.T电子供体/受体电子供体NADPH电子受体FADNADCO2参加否否有无多Jl复合体有（脂肪酸合成群系）无过程络合一还原一脱水一还原活化一脱复一水化一!（化一硫解总反应8乙ItCoA+7ATP+UNADW2脂酸+7ADP+7Pi+I4NADP*+8CoA+60软脂酸+7NAD*+7FAD+ICoA+7H2O+ATP>8乙BtCOA+7NADH2+7FADH2+AMP+PPi7 .试述酮体代谢的生理意义酮体是脂肪酸分解代谢的产物，是乙酰COA的转运形式。肝脏的B氧化能力最强，可以为其他组织代加工，把脂肪酸氧化成乙酰CoAo不过乙酰CoA不能直接透过生物膜，必须转化成可以转运的形式，这就是酿体。酮体是水溶性小分子，容易透过毛细血管壁，被肝外组织，特别是骨骼肌，心肌，肾皮质吸收利用。饥饿导致血糖水平下降时，脑组织可以利用酮体。10:乙酰辅酶A是如何通过线粒体膜的乙酰辅酶A不能自由通过线粒体内膜，必须通过以下穿梭转运到细胞质中，才能用于合成脂肪酸。1柠檬酸-苹果酸穿梭（1）乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合，生成柠檬酸（2）柠檬酸由柠檬酸转运体转运到细胞质中柠檬酸裂解生成乙酰辅酶A和草酰乙酸，由ATP柠檬酸裂合酶催化。（4）草酰乙酸还原成苹果酸，由苹果酸脱氢酶1催化。（5）苹果酸由苹果酸-酮戊二酸转运体转运到线粒体内（6）苹果酸脱氢在生成草酰乙酸，由苹果酸脱氢醛2催化。2柠檬酸-丙酮酸穿梭（7）苹果酸也可以氧化脱氧生成丙酮酸，由苹果酸酶催化（8）丙酮酸通过丙酮酸转运体转运到线粒体内（9）丙酮酸竣化再生草酰乙酸，该穿梭的另一个意义是生成NADPH供给脂肪酸合成。11简述柠檬酸在脂肪酸合成中的作用柠檬酸在脂肪酸合成中帮助乙酰辅酶A的转运，使乙酰辅醛A穿梭到细胞质中，合成脂肪酸。1柠株酸-苹果酸穿梭（1）乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合，生成柠檬酸（2）柠檬酸由柠檬酸转运体转运到细胞质中柠檬酸裂解生成乙酰辅酶A和草酰乙酸，由ATP柠檬酸裂合酶催化。（4）草酰乙酸还原成苹果酸，由苹果酸脱氢酶1催化。（5）苹果酸由苹果酸-C1.-酮戊二酸转运体转运到线粒体内（6）苹果酸脱氢在生成草酰乙酸，由苹果酸脱氢酷2催化。2柠檬酸-丙酮酸穿梭（7）苹果酸也可以氧化脱氧生成丙酮酸，由苹果酸酶催化（8）丙酮酸通过丙酮酸转运体转运到线粒体内（9）丙酮酸覆化再生草酰乙酸，该穿梭的另一个意义是生成NADPH供给脂肪酸合成。12简述胆固醇的代谢过程:、胆固醇来源分为两部分，即从食物摄取外源性胆固醇和在体内合成的内源性胆固醇。胆固醇转化主要在肝脏内进行，且主要转化成胆汁酸，多数胆固醇不经过转化直接随胆汁排入肠道，随粪便排出体外。1胆固醇合成：场所：除了脑细胞和成熟红细胞外，人体各组织细胞都可以合成胆固醇，肝脏和小肠的合成量最多。胆固醇合成在细胞质中和滑面内质网上进行。2合成原料乙酰辅酶A和NADPH乙酰辅酶A主要来自糖的有养养花，NADPH主要来自磷酸戊糖途径。还需ATP功能。3合成过程：（1）合成甲羟戊酸（2）合成娑烯（3）合成胆固醇4胆固醇转化:胆固醇酯化:1（1）从肝细胞和小肠细胞内，胆固醇从脂酰辅酶A获得一个酰基，生成胆固醇脂，反应由位于滑面内质网膜上的脂酰辅酶A胆固醇酰基转移酶催化（2）在血浆中，胆固醇从璘脂酰胆碱获得一个酰基，生成胆固醇脂和溶血磷脂酰胆碱，反应由肝细胞分泌的卵磷脂-胆固醇酰基转移酶催化2转化：可转化为胆汁酸和类固醇激素。4代谢调节：食物摄取的0.1-0.5g随胆汁排除0.9g,皮脂腺排出0.1g.体内合成1.0-1.5g,转化成胆汁酸0.5g,维生素D3,类固醇激素。胆固醇动员：胆固醇脂合成。13、简述各类血浆脂蛋白的功能不同血浆脂蛋白的形成场所不同，功能也不同：、CH形成于小肠粘膜上皮细胞滑面内质网，功能是转运食物甘油三酯和胆固醇。、V1.D1.主要形成于肝细胞，功能是输出肝细胞合成的甘油三酯和胆固此外有少量形成于小肠粘膜上皮细胞。、1.D1.是在血浆中由V1.D1.转化而来的，功能是向肝外组织转运胆固醇。、HD1.主要形成于肝细胞，少量形成于小肠粘膜上皮细胞，功能是从肝外组织向肝内转运胆固醇。第十章蛋白质的分解代谢P1621 .不会出现天冬氨酸缺乏的现象。因为天冬氨酸不是必需氨基酸，而是非必需氨基酸，在人体内可以合成，不依赖食物供给。2 .肝昏迷的假神经递质学说：肠粳阻导致腐败产物生成增多，肝功能障碍导致肝脏不能及时转化腐败产物，这些疾患会导致一些胺类进入脑组织。胺类进入脑组织后，经过一系列作用，转化成结构类似于儿茶酚胺（多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素）类神经递质的物质，这些物质被称为假神经递质。假神经递质并不能传递兴奋，反而竞争性抑制儿茶酚胺传递兴奋，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，临床上称为肝性脑昏迷，简称肝昏迷，这就是肝昏迷的假神经递质学说。3 .肝细胞内的联合脱氨基过程：氨基酸将氨基转移给（I-酮戊二酸，生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基生成氨。催化所需的酶及其辅助因子：联合脱氨基由转氨酶（以磷酸唾哆醛或磷酸批哆胺作为辅助因子）和1.-谷氨酸脱氢酶联合催化（以NAD+或NADP+为辅酶的不需氧脱氢酶）。意义：联合脱氨基是体内许多氨基酸脱氨基的主要途径；联合脱氨基可逆，其逆过程是体内合成非必需氨基酸的主要途径。4血氨的来源：氨基酸脱氨基，是氨的主要来源。其它含氮化合筋分解。肠道内的腐败和尿素分解产生氨。在肾远曲小管上皮细胞中，谷氨酰胺可水解产生氨。血氨的去路：在肝脏合成尿素，通过肾脏排出体外，是氨的主要去路，占总量的80%95%.合成谷氨酸、谷氨酰胺等非必需氨基酸和嚅吟碱基、喀噫碱基等含氮化合物。部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生氨，与H+结合生成NH4+,排出体外。5简述氨在血液中的转运机制各组织代谢产生的氨，以谷氯酰胺和丙氨酸的形式通过血液循环运至肝脏，或以谷氨酰胺的形式运至肾脏。 谷氨酰胺的运氨作用：谷氨酸和氨合成谷氯酰胺，反应由谷氨酰胺合成酶催化，消耗ATP。在肝脏，氨用于合成其他含氮化合物(如天冬酰胺、核苔酸)，或合成尿素，通过肾脏尿液排出；在肾脏，氨排至小管液，与H+结合生成NH4+,随尿液排出。 丙氨酸-葡萄糖循环：肌组织可以通过丙氨酸-葡萄糖循环向肝脏转运氨。氨基酸通过两步转氨基反应将氨基转移给丙酮酸，生成丙氨酸，通过血液循环转运至肝脏。在肝脏，丙氨酸通过联合脱氨基作用释放氨，用于合成尿素或其他含氮化合物。丙酮酸通过糖异生途径合成葡萄糖。葡萄糖通过血液循环转运至肌组织，通过糖酵解途径分解成丙酮酸，从而形成循环。6 .简述鸟氨酸循环及其意义鸟氨酸与氨及C02合成瓜氨酸，瓜氨酸再与一份子氯合成精氨酸，最后精氨酸水解产生一分子尿素并重新生成鸟氨酸，鸟氨酸再次进入下一轮循环。在肝细胞线粒体内，NH3、C02和ATP合成氨甲酰磷酸。氯甲酰磷酸与鸟氨酸在鸟氨酸酰甲酰基转移酶的作用下缩合，生成瓜氨酸。瓜氨酸由线粒体内膜上的载体转运至细胞液中，与天冬氨酸缩合，生成精氨酸代琥珀酸，然后裂解，生成精氨酸和延胡索酸。精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成尿素和鸟氨酸。尿素通过血液转运至肝脏，随尿液排出体外。意义：尿素是氨的主要排泄形式。鸟氨酸循环可调节酸礴平衡。8 .简述肝昏迷的氨中毒学说。正常生理情况下，血氧的来源与去路保持动态平衡，并处于较低水平。肝脏是合成尿素的唯一场所，是清除血氨的主要器官。当肝功能损伤严重时，尿素合成发生障碍，导致血氨水平升高，称为高氨血症。一般认为，游离的氨能透过血脑屏障进入脑组织，在脑细胞内合成谷氨酰胺，结果消耗较多的功能物质和神经递质。能量和神经递质严重缺乏影响脑功能制止昏迷，临床上称之为氨中毒或肝昏迷，这就是肝昏迷的氨中毒学说。9 .分析一分子下列个化合物完全氯化时，能产生的ATP数：丙氨酸谷氨酸天冬氨酸。丙氨酸通过转氨基作用，生成谷氨酸和丙酮酸，生成谷氨酸是产生10个ATP,生成丙酮酸时产生12.5个ATP。谷氨酸生成酮戊二酸时产生2.5和ATP生成草酰乙酸的时候产生7.5个ATP一共10个ATP天冬氨酸生成延胡索酸的时候产生2.5个ATP生成草酰乙酸不产生ATP所以一共25个10 .简述甲硫氨酸循环过程及其意义(1)甲硫氨酸循环过程：是一个同型半胱氨酸获得甲基生成甲硫氨酸、甲硫氨酸供出甲基后再生同型半胱氨酸的过程。四氢叶酸再生甲硫氨酸活化(生成S-腺昔甲硫氨酸)SAM转甲基同型半胱氨酸再生(2)意义：a.再生四囊叶酸，参与其他一碳单位代谢b.提供活性甲基，用于合成甲基化合物11 .简述维生素B12缺乏导致巨幼红细胞性贫血的生物化学机制维生素B12是N5-甲基四氢叶酸甲基转移酶的辅酶。当缺乏时，N5-甲基四氢叶酸的甲基不能转移出去，既影响甲基化合物的合成，又影响四氢叶酸的再生，进而影响一碳单位代谢，影响核昔酸合成，导致核酸合成、蛋白质合成减少，细胞分裂减慢。红细胞成熟受到影响，表现为幼红细胞分裂减慢，红细胞体积增大，导致巨幼红细胞性贫血。12 .写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质，并说明它们的主要功能。(1)一碳单位参与噪吟碱基和喀嚏碱基的合成；为N5-甲基四氢叶酸与甲硫氨酸循环联合提供甲基，合成甲基化合物(2)谷胱甘肽是重要的抗氧化剂：保护硫基酶及其他硫基蛋白；清除活性氧及其他氧化剂；参与生物转化第二反应(3)肌酸磷酸肌酸是ATP的能量库及转运彩式，用于维持ATP水平(4)血红素构成血红蛋白，还是细胞色素等其他血红素蛋白的辅基(5)胆汁酸作为胆汁主要成分参与食物脂类的消化吸收；抑制胆汁中胆固醇的析出；是胆固醇的重要排泄形式；具有极强的利胆作用第十三章：DNA的生物合成3 .简述DNA复制的基本特征。答：复制是以亲代DNA为模板合成子代DNA,从而将遗传信息准确地传递到子代DNA分子的过程。DNA复制基本特征包括半保留复制、从复制起点双向复制和半不连续复制。4 .怎样知道DNA的复制是半保留复制而不是全保留的？请解释MeSelSOn和Stahl关于大肠杆菌DNA复制的结果。答：实验当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，双股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA礴基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链，这种复制方式成为半保留复制。根据MeSelSon和Stahl做的大肠杆菌实验，子二代显示为一条中DNA区带和一条轻DNA区带，支持半保留复制的设想。6 .参加原核生物DNA半保留复制的酶和蛋白质有哪些？简述其作用。答：共有30多种酶和蛋白质的参与，包括DNA聚合酶、解旋酶、拓扑异构酶、引物酶、和DNA连接酶等。DNA聚合酶有三种催化活性，催化DNA复制过程的聚合、校对和切口平移。解旋薛是从复制起点双向解开DNA双链。拓扑异构醇是松解复制叉前方的亲代DNA的正超螺旋结构。引物酶催化合成RNA引物。连接酶连接双链DNA上的切口。7 .简述DNA聚合酶、RNA聚合酶、逆转录酶、氨酰TRNA合成酶的作用及特点。答：DNA聚合酶有三种催化活性：5,3'聚合酶活性与聚合反应，反应需要的三个条件为模板、引物、合成方向5'a3>3,>5'外切酶活性与校对功能，切除DNA的3'端末与模板形成正确配对的核菩酸；5,>3'外切酶活性与切口平移，作用于双链DNA上的切口。RNA聚合酶催化转录合成RNAo逆转录酶具三种催化活性：以RNA为模板，以5'一3'方向合成其单链互补DNA;特异地水解RNA-DNA杂交体中的RNA,获得游离的SscDNA;催化复制sscDNA得到双链互补DNAo氨酰TRNA合成酶用于合成tRNAo8 .简述大肠杆菌DNA聚合酶I的活性与功能？答：活性5'T3'聚合酶活性；5'T3'外切酶活性；3'T5'外切酶活性。功能：切除引物；校对和修复DNA。10 .试述大肠杆菌DNA半保留复制的基本过程。答：分为起始、延长和终止3个阶段。在复制起点先解链、解旋，形成2个复制又；以两条亲代DNA链分别为模板，按碱基互补配对原则，边解链边复制合成前导链和后随链；2个复制叉反向推进到达终止区，形成环连体，在细胞分裂前由Il型拓扑酶催化解离彩成2个与亲代相同的DNA分子，每个含有1条亲代DNA链。12 .说明真核生物的DNA聚合酶种类及其生理功能。答：有a、B、丫、6、E等10几种聚合酶。其中聚合酶Cl负责合成引物，6是复制染色体DNA的主要薛，BE参与染色体DNA的损伤修复，Y是复制线粒体DNA的酶。14.简述逆转录酶的生物学意义。答：逆转录机制阐明完善了中心法则；研究逆转录病毒有助于阐明肿瘤胡发生机制，以探索其防治策略;逆转录酶是重组DNA技术的常用工具酶。